臨床眼科40巻12号

1986年12月発行

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白内障・アレルギー，他

著者： 坂東正康¹ 三國郁夫¹

所属機関： ¹東海大

ページ範囲：P.1334 - P.1337

Summers LJ et al : Structural variation in mammalian y-crystallines based on computer graphics analyses of human, rat and calf sequences. 1. Core packing and surface pro-perties. Exp Eye Res 43 : 77-92, 1986
　γ-クリスタリン・ファミリーのうち，牛のγIIのみがX線回析分析法によって，その3次元構造が判明している．本報告では，その構造を参考にして，アミノ酸配列のわかったラットの6種類（γ1-1，γ1-2，γ2-1，γ2-2，γ3-1，γ4-1）およびヒトの2種類（γ1-2，γ2-1）のγ-クリスタリンの3次元構造がコンピーター・グラフィクス法によって計算され，比較がなされた．
　γ-クリスタリンは四つの逆平行なβ-sheetからなる四つのGreek keyモチーフ（二重に重なったヘアーピン構造）によって構成されており，二つのよく以たN-末端ドメイン（モチーフ1と2で構成）とC-末端ドメイン（モチーフ3と4で構成）にわけられる．両ドメインは180°回転した対称性でconnectingペプチドでつながっている．モチーフ2と4は溶媒と接しない内側にくる．溶媒と接するモチーフ1と3のうちモチーフ3がどのモチーフよりも，もっとも変化にとんだアミノ酸配列を持っている．しかし，遺伝子レベルが同一であるラットγ1-2，ヒトγ1-2および牛γIIの間ではモチーフ3についてもアミノ酸配列は比較的保存されている．γ-クリスタリン・ファミリー間でクリスタリン内部（core）のパッキング状態，表面の荷電状態および疎水性に種々変化が見られる．これらの差がγ-クリスタリンの可溶性や屈折率に反映するものと推定されている．