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雑誌目次

雑誌文献

生体の科学14巻6号

1963年12月発行

雑誌目次

特集 興奮收縮伝関

興奮収縮伝関—分離した筋原線維の性質を中心として

著者: 名取礼二

ページ範囲:P.264 - P.268

E-C-Couplingについてはある程度一致した見解もみうけられるが,まだ残された問題が多い。とくに筋小胞体(Sarcoplasmic reticulum)の働きを中心として,刺激の伝達路,また収縮催起物質例えばCa++の出納部として実験が重ねられているが,機序の説明について異論もある1・2・3・4・5)
 ここでは,流動パラフィン中で分離した筋原線維を用いた実験から帰納されるE-C-Couplingについての見解を述べてみる6・7)

筋の興奮収縮伝関

著者: 永井寅男 ,   藤野和宏

ページ範囲:P.269 - P.278

 筋の活動時に見られるいろいろの現象のうちで特に著明なものは膜電位の変化と収縮とである。この両者の機能的因果関係に対しては以前からすでに一応の関心が払われていた1)。しかし近年になつて細胞内微小電極法の発展にともなう筋の電気的性質の究明における進歩と,他方,筋モデルの物理化学的な研究に基ずく筋の収縮弛緩の機構の究明とからここに当然の帰着点として,細胞の膜電位変化(興奮)とそれに引き続いて惹起される収縮との関連性がクローズアップされるに至つた。この両者の機能的関連が興奮収縮伝関でありまたexcitation-contraction coupling(E-Ccoupling)ともいわれ,この分野においては筋細胞の形質膜の興奮がいかなる機構によつて収縮を惹きおこすかが追求される。
 このE-C couplingという言葉を提唱したのはSandowら2・3)である。彼らは筋の電気現象と機械現象とを比較検討し,後者は前者より時間的におくれることを示した。即ち第1図において活動電位のピークから収縮曲線上のlatency relaxationの生ずるまでの時間(S-A)がそれである。また,彼はある条件下(後述)では,電気刺激による活動電位には変化がないが,収縮には著しい増大がおこることを報告した。これらの事から筋の興奮と収縮を結ぶある過程を考えることが出来,その過程が条件によりなんらかの方法によつて変えられることを示唆した。

弛緩因子と興奮収縮連関

著者: 江橋節郎

ページ範囲:P.279 - P.285

 電子顕微鏡の発達は,筋細胞の構造に関する我々の考え方に飛躍的な発展をもたらした。その一つは小胞体(endoplasmic reticulum又はsarcoplasmic reticulum)に関するものである。Bennett8)らは慧眼にも,この機構が,筋細胞における電気的現象を収縮に結びつける場であろうと予想した。これが,A. F. Huxley9)10)の有名な実験によつて,有力な傍証を得たことは,我々の記憶に新しいことである。
 1955年,多くの生化学者の予想を裏切つて,弛緩因子(March因子)が,筋抽出液中の遠沈可能成分であるKielley-Meyerhofのミクロソーム性ATPase11)と同一(少くとも不可分)であることが示されたことは11)〜13),本問題に新しい局面をもたらし,多くの研究者をこの領域に誘い入れる契機となつた。そのミクロソーム性からしてある程度予想されたことではあるが,弛緩因子が電子顕微鏡的に小胞体に由来することが確認された2)3)15)〜17)ことは(第1図),ATPの存在下に弛緩因子がCaを強く結合する性質のあること2)3)16)18)19),更にこれに対応してアクトミオシン系の超沈澱=収縮におけるCaの特異な役割が明らかにされたことは2)3)18)〜20),弛緩因子の問題を,そのまま,興奮収縮連関の細胞下レベルないし分子レベルの研究に転化することとなつたわけである。この様な背景のもとに我々は次の様な筋の興奮収縮連関の機構を想定した2)〜7)19)
 筋の静止時,細胞内Caの大部分は,小胞体,恐らくはその内面(筋原線維と向い合つた面)に結合されている。膜の興奮に伴い,その電気的影響が小胞体の一部を通じて内部に伝えられると,小胞体のCa結合能が失われ,Caは主として拡散により筋原線維内部に移動し,収縮蛋白の収縮をもたらす。再分極とともに,小胞体のCa結合能が回復し,Caは再び拡散により小胞体に結合し,弛緩がもたらされる(第2図)。
 以下この考え方の基礎となつている事実について説明を加えるとともに,今後の問題点を明かにしてゆきたいと考える。

骨格筋の興奮収縮連関

著者: 真島英信

ページ範囲:P.286 - P.294

I.はじめに
 骨格筋の収縮を次の模式のように3つの段階に分けて考えると便利である。すなわち(1)形質膜における電気的変化↓……興奮—収縮連関
(2)筋原線維上の化学変化弛緩…↑↓……収縮(化学—機械連関)
(3)機械的変化(短縮または張力発生)
 時間的にはまず第1に形質膜の脱分極または活動電位があり,第2に筋原線維を中心として,その成分であるアクチンやミオシンと周囲の環境条件とくにATPとの相互作用による化学的変化が進行する。第3にこの化学変化は同時的に原線維の収縮という機械的変化を起こすと考えられるのである。本論文で問題とされるのは形質膜の脱分極と収縮を伴う化学変化との間に存在する過程であつて,興奮収縮連関excitation-contraction couplingと呼ばれているところである。
 興奮収縮連関の特長の一つは不可逆的現象である点である。すなわち形質膜に脱分極があれば収縮に至るが,逆に筋の収縮弛緩が膜の電位に影響を与えるということはない。つまり興奮は収縮に対して引金作用をしていると考えられる。化学機械連関はこれに反し一部可逆的である。弛緩によつて原線維およびその周辺の状況は旧に復し,一部のエネルギーはもとの形にもどる可能性がある。

興奮収縮連関

著者: 酒井敏夫

ページ範囲:P.295 - P.302

Ⅰ.緒言
 骨格筋を収縮させるためには,直接,或は神経を介して間接的に刺激が与えられ,形質膜に一定の電気的変化が起ることが必要である。刺激が与えられると形質膜に脱分極(depolarization)が生じ,この脱分極が一定の値(臨界値,critical level)に達すると刺電位(spike potentia1)が生じて,これが形質膜に沿つて筋線維全長に伝播する(活動電位,action potential)。この活動電位の発生により,筋線維を構成する収縮物質系(contractile elements)が,短縮或は張力(tension)発生という筋収縮を起す。(muscular contraction)
 活動電位の発生(興奮,excitation)から筋収縮(contraction)の発現に至る過程に関しては,すでに1800年代の頃からEngelmann,Retziusらによつて論ぜられていた。しかし,再びこの問題が脚光をあびるようになつたのは,Sandow36)(1952)が興奮と収縮の間に"一連の生理学的連鎖反応の存在"の仮説を提案し,この連鎖反応にexcitation-contraction coupling(E-C coupling)なる名称を与えたことからといえよう。

巻頭言

細胞生化学に託して

著者: 菊地吾郎

ページ範囲:P.263 - P.263

 生理,薬理,病理などを専攻している方々からときどき雑談のような形で研究のことをうかがうことがあり,そんな折によく「生化学的に考えたらこれはどうなんだ」といつたおたづねをうける。「さあ」と首をかしげてしまうことが多いのであるが,そんなことから,お互いに方法の限界のことなどなげき合うことになる。「今の生化学でどうにか自信をもつてモノが言えるのはせいぜい細胞まででね,まあ私たちは細胞生化学をやつているわけですよ」とか「病理像の背後にはなにか化学的な変化があることは判るんだが,それを追いかけていると肝心の病理像が行方不明になりそうでね,やつぱり顕微鏡でないといけないかなあ」といつたことで話がオチとなる。
 実際,医学では人間という高等動物が対象なので,基礎部門でもやはり生物学的な考え方や扱い方が主流になつていて,生化学畑の私たちでさえ代謝反応を中心にした一般生化学だけではすまされない気持になることが多い。高等動物では同じように細胞といつても肝,腎,筋肉,脳神経などそれぞれ特殊に分化していて,これを細胞一般として眺めてしまうにはかなりの蛮勇を必要とする。これまでの比較生化学の貢献もずい分大きかつたけれども,機能の説明としては何か物足らない。

論述

ヘモグロビンのヘム間相互作用と光吸収スペクトルの関係について—職業病にみられるヘモグロビンの変化

著者: 長谷川弘道 ,   佐藤光男

ページ範囲:P.303 - P.310

 産業医学,とくに職業病の分野ではp-クロロニトロベンゼン中毒,ダイナマイト中毒(ニトログリコール中毒)などのとき,ヘモグロビン(Hb)の酸素親和性が,大幅に変化することが知られている1〜3)。第1表にその一例を示した。これらの労働者のHbの酸素親和性が,変化した原因が,那辺にあるかをたしかめることは,中毒学上非常に必要なことである。
 さてHbと酸素との結合は,Hbの酸素飽和度をY,酸素分圧をpとするとY=Kpn/l+Kpnであらわされ,一般にn=2.8であることが,しられている4)5)。家兎にニトログリコールを与えて,中毒させたとき2),Yとlog pとの関係は,正常Hbの2.8次のシグモイドに比し,n=2.8〜1と減少するが,このnの値の低下は,Hb分子に結合している4コのヘム間の相互作用の切断によるものと考えられるので,問題は相互作用の切断の機構をしらべればよいことになる。ヘム間の相互作用はWyman5)6),Pauling7)或はRiggs8)等によつて論じられているが,現在の段階では,Hbの酸素親和性とヘム間相互作用をむすびつける事実の実験的証明がないため,単に推測的討論に止まつている。しかしこの問題の解明は中毒学的にHbをしらべる場合,焦眉の急である。

爪の構造

著者: 小平英太郎

ページ範囲:P.311 - P.318

 ヒトの手の指を縦断し,その断面を実体双眼顕微鏡で検査した。次いで爪のセロイジン包埋材料をチオグリコール酸アンモンに漬けて,5-数10μの組織標本を作り,また従来の方法で5μ以下のパラフイン切片を作つた。更にまた一部は電子顕微鏡で観察し,次のような所見を得た。
 爪半月の前縁から爪根の後縁にわたり,爪板と胚芽層の間に,肉眼的に白く見える薄層(仮にRanvier層と名づける)があり,この層の前縁と爪半月の前縁は位置的に一致する。Ranvier層は成人では厚さ60μ,あるいはそれ以上に達し,ここの細胞はSubstance onychogène(Ranvier, L. 1875)という顆粒状の物質を多量に含み,そのため透過光線では褐色に,落下光線では白く輝いて見える。
 Substance onychogèneは厚さ5μ以下のパラフィン切片では線維状に見え,Heidenhainの鉄ヘマトキシリンで強く染まり,またエオジン,酸性フクシン,オランゲG,Pearse法でも良く染まる。
 電子顕微鏡的にはSubstance onychogèneは直径0.25μ,長径2.5μぐらいの小円柱で,電子密度が大きく,均質に見え,角化張原線維といわれているものに一致する。
 以上の所見から次の結論を得た。
 1)爪半月が白く見えるのはSubstance onychogène(Ranvier, L. 1875)の乱反射にもとづく。
 2)Substance onychogèneは顆粒でなく,角化張原線維である。

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生体の科学 第14巻 総目次

ページ範囲:P. - P.

基本情報

生体の科学

出版社:株式会社医学書院

電子版ISSN 1883-5503

印刷版ISSN 0370-9531

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