生体の科学16巻6号

1965年12月発行

抄録

「生体運動機構」セミナー（1）

著者： 殿村雄治¹ 関根隆光⁵ 山下辰久⁵ 山口正弘⁵ 久保周一郎⁶ 堀田健⁸ 八木康一⁹ 浅井博¹¹ 太和田勝久¹¹ 葛西道正¹¹ 大沢文夫¹¹¹⁴ Andrew G Szent-Györgi¹² 浜浩子¹³ 野田春彦¹³ 秦野節司¹⁴ 田沢等¹⁵ 大西勁¹⁶

所属機関： ¹大阪大学理学部生物学教室 ^{2 3}Mc Collum-Pratt Institute Johns Hopkins University Baltimore, Md． ⁴Dept．of Anatomy, University of Pennsylvania ⁵順天堂大学医学部生化学教室 ⁶大阪大学理学部生物学教室 ^{7 8}名古屋市立大学医学部生理学教室 ⁹北海道大学理学部化学教室 ¹⁰Dept．of Zoology, Columbia University and Marine Biological Laboratory ¹¹名古屋大学分子生物学施設物理学教室 ^{12 13}東京大学理学部生物化学教 ¹⁴名古屋大学 ¹⁵大阪大学 ¹⁶早稲田大学物理学教室

ページ範囲：P.300 - P.307

　本セミナーは，日米科学協力計画の支援のもとに，1965年9月14日から17日に至る4日間にわたり，東京虎ノ門国立教育会館において行なわれたもので，本セミナーの計画運営は，米側T. Hayashi（コロンビア大学動物），日本側，神谷宣郎（阪大理），江橋節郎（東大医）が当つた。以下はその講演要旨である。
　ミオシンの構造と機能
　筋収縮における基幹反応としてのミオシンのリン酸化
　ミオシン-ATP系から反応初期に遊離するH^＋とPiとを測定すると，ミオシン-ATPaseはATPを2つの異なつた経路をへて分解する双頭酵素（double-headed enzyme）であることがわかる。一つの径路はミカエリス複合体をへての単純な分解であり，他はミカエリス複合体がリン酸化ミオシンに転化して後，はじめておきる加水分解である。リン酸化ミオシンはトリクロルサク酸中で不安定であり，その生成は，ふつうATPase反応をトリクロルサク酸で停止した際に起こる初期のすみやかなPiの遊離として観察できる。リン酸化ミオシンは結合ADPをふくまず，ミオシンのリン酸化に際してはH^＋の濃度は一定である。リン酸化ミオシンは大量の活性炭によつてATPase反応を停めた後に，その懸濁液を低イオン強度においてミリポアフィルターで急速に濾過することによつて単離された。