生体の科学31巻5号

1980年10月発行

特集 カルシウムイオン受容タンパク 総説

筋のCa²⁺受容蛋白

著者： 三川隆¹

所属機関： ¹東京大学医学部薬理学教室

ページ範囲：P.380 - P.388

　1970年にKakiuchiら^1）とChangら^2）によって発見されたCa²⁺受容蛋白──calmodulin──が，広く酵素のCa²⁺依存性活性化因子として働いていることが明らかになりつつある（前章参照）。
　図1にニワトリの非筋細胞（脳），平滑筋（筋胃），心筋，骨格筋の全蛋白を等電点電気泳動／SDS電気泳動を組合せ，2次元に展開したスラブゲルの，Ca^2＋結合蛋白の必要条件を満たす酸性部位，かつ低分子部位を示した。非筋細胞の場合には目につく蛋白は唯一calmodulinといってよい。ところが，平滑筋→心筋→骨格筋の順に，収縮という機能が特殊化したと考えられる組織になるにつれてcalmodulinの相対量は低下し，そのかわりにtroponin-C，leiotonin-C，およびmyosin-L鎖等いくつかの酸性蛋白の出現が特徴的である。筋細胞の有する収縮という特殊な機能と，これらの新しく出現する蛋白がどの様に関連しているのだろうか？