生体の科学39巻4号

1988年08月発行

特集 細胞外マトリックス

ラミニン

著者： 林利彦¹

所属機関： ¹東京大学教養学部化学教室

ページ範囲：P.275 - P.279

　ラミニン（laminin）はTimplらにより1979年にはじめてEHS腫瘍組織から単離された糖タンパクである^1）。基底膜（basement membraneあるいはbasallamina）を構成する巨大分子主成分の一つで，分子量は100万近い。基底膜の構造と機能においてⅣ型コラーゲンと同様にもっとも量も多く，もっとも重要な物質と考えられている。EHS腫瘍はマウスに作られる腫瘍である。この腫瘍組織からはⅣ型コラーゲンやラミニンの外にナイドジェン，エンタクチンなどの別の糖タンパク，二種のプロテオヘパラン硫酸などが単離されており，これらはどれも基底膜成分であることがわかっている^2）。ラミニンはTimplらの最初の報告において，またその後の多くの研究において^3-5），主として抗ラミニン抗体を用いる方法により，高等動物の各種臓器中の基底膜に局在することが証明された。
　ラミニン分子は独特の十字架形をしている。ラミニンは分子同志で会合するだけでなく，Ⅳ型コラーゲン，プロテオヘパラン硫酸，上皮細胞の細胞膜中のラミニンリセプターあるいはナイドジェンなど他の基底膜成分との結合能を有する。各物質に対する結合部位は分子中の各ドメインに分散しているマルチドメインタンパクである^4）。この点はフィブロネクチンとの類似性が存在する^6）。ここではラミニン分子の化学構造，他の分子との相互作用，生物学的機能などについて簡潔に述べる。