文献詳細
文献概要
特集 研究室で役に立つ新しい試薬 活性制御試薬 蛋白質分解酵素関連試薬
アミノ酸残基特異的エンドプロテアーゼ,他
著者: 綱澤進1
所属機関: 1大阪大学蛋白質研究所蛋白質化学構造部門
ページ範囲:P.341 - P.356
文献購入ページに移動 AchromobacterプロテアーゼI(EC3. 4. 21. 50)
■構造
AchromobacterプロテアーゼⅠは,Achromobacter lyticusM497-1株より単離された分子量約28,000,アミノ酸総残基数268個よりなる単純蛋白質で,ジイソプロピルフルオロリドリン酸(DFP)やフェニルメタンスルホニルフルオリド(PMSF)によりその活性が化学量論的に阻害される典型的なセリンプロテアーゼである1)。その一次構造を図1に示すが,同じセリンプロテアーゼであるトリプシンやキモトリプシンとの構造比較からHis57,Asp113,Ser194がその触媒部位を形成していると推定されている2)。
■構造
AchromobacterプロテアーゼⅠは,Achromobacter lyticusM497-1株より単離された分子量約28,000,アミノ酸総残基数268個よりなる単純蛋白質で,ジイソプロピルフルオロリドリン酸(DFP)やフェニルメタンスルホニルフルオリド(PMSF)によりその活性が化学量論的に阻害される典型的なセリンプロテアーゼである1)。その一次構造を図1に示すが,同じセリンプロテアーゼであるトリプシンやキモトリプシンとの構造比較からHis57,Asp113,Ser194がその触媒部位を形成していると推定されている2)。
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