生体の科学43巻6号

1992年12月発行

特集 成長因子受容体／最近の進歩

ホスホリパーゼCのリン酸化EGF受容体認識部位

著者： 野沢義則¹

所属機関： ¹岐阜大学医学部生化学教室

ページ範囲：P.562 - P.566

　多様な細胞応答に伴う情報伝達において，チロシンリン酸化を介するものも多く，とくに細胞増殖ではよく知られている^1-3）。チロシンリン酸化を司る酵素は，受容体型チロシンキナーゼ（PTK）と非受容体型PTKに大別される。リン酸化される標的基質も多彩であるが，受容体型PTKの場合はγ型ホスホリパーゼC（PLCγ），ホスファチジルイノシトール（PI）-3キナーゼ（PI-3K），GTPase活性化蛋白質（GAP）などが代表的なものである。PLCγはPI-4,5-トリスリン酸（PIP₂）を分解し，イノシトール1,4,5-トリスリン酸（IP₃）と1,2-ジアシルグリセロール（DG）を産生するが，前者は細胞内プールからのCa^2＋動員因子として，また後者はプロテインキナーゼ（PKC）の活性化因子として作用する。PLCγはPTKによるチロシンリン酸化を受けると活性化され，この両シグナル変換系の間にクロストーク（crosstalk）が行われている^4-7）。アゴニストが細胞膜受容体に結合すると，PLCγがチロシンリン酸化され，ついで受容体の特定部位を認識して移行することが知られているが，詳細については明らかでない。
　本稿では，EGF刺激によるPLCγのリン酸化と受容体認識部位について述べる。