生体の科学46巻4号

1995年08月発行

特集 ストレス蛋白質

ストレス蛋白質70の進化

著者： 笠原正典¹

所属機関： ¹北海道大学医学部生化学第2講座

ページ範囲：P.303 - P.307

　熱や低酸素，重金属，アミノ酸アナログ，細菌・ウイルス感染など，蛋白質の変性をもたらす各種のストレスにさらされた細胞は，ストレス蛋白質あるいは熱ショック蛋白質（Heat Shock Protein：HSP）と総称される複数の蛋白質を産生する^1-3）。約7万の分子量をもったHSP70分子群は，ストレスにより最も大量に産生が誘導されるHSPの一つであり，変性蛋白質に結合し，その凝集を抑制することにより，ストレスによる障害から細胞を防御する役割を担っている。一方，HSP70分子群には，ストレスの有無にかかわらず，恒常的に発現される分子種も存在する。これらの分子は，シャペロンとして蛋白質のフォールディングや細胞内小器官への輸送を助ける生理的機能をもつ^4,5）。HSP70分子群の各メンバーの基本構造は類似しており，N末端側に位置する44kDaのATPaseドメイン^6,7）と，ペプチドやフォールディング途上の蛋白質，変性蛋白質との結合に関与する18kDaのペプチド結合ドメイン（Peptide Binding Domain：PBD）^8）からなる。
　本稿では，まず初めにHSP70分子の進化について概説したのち，最近提唱された主要組織適合遺伝子複合体（Major Histocompatibility Complex：MHC）分子とHSP70分子との進化的な関係^9-12）について述べる。