文献詳細
特集 タンパク・遺伝子からみた分子病―新しく解明されたメカニズム
10.細胞骨格
文献概要
グリア線維性酸性蛋白質(Glial fibrillary acidic protein:GFAP)は,1971年に多発性硬化症患者の脳プラークから発見された酸性蛋白であり1),細胞骨格を構成する蛋白質性フィラメントである中間径フィラメント(intermediate filament;IF)蛋白のファミリーに属する。GFAPは基本構造としてN末端側からヘッド・ロッド・テイルの三つのドメインをもつ。ロッドドメインは各種IF蛋白間でサイズおよびアミノ酸配列が似ているのに対して,ヘッドおよびテールドメインはサイズやアミノ酸配列が多様であり,個々のIF蛋白の特性が存在すると考えられている2)。
GFAPの遺伝子はヒトでは第17染色体上に存在する。GFAPのcDNAは1984年にマウスの脳よりクローニングされ,mRNAはヒトでは約3Kbで,このうち蛋白質コード領域は約1.3Kbである。エクソンとイントロンの配列をもち,プロモーター領域には2ヵ所のイニシエーターが存在する3,4)。
GFAPの遺伝子はヒトでは第17染色体上に存在する。GFAPのcDNAは1984年にマウスの脳よりクローニングされ,mRNAはヒトでは約3Kbで,このうち蛋白質コード領域は約1.3Kbである。エクソンとイントロンの配列をもち,プロモーター領域には2ヵ所のイニシエーターが存在する3,4)。
参考文献
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掲載誌情報