臨床検査27巻13号

1983年12月発行

分離分析の技術Ⅱ・12

薄層ゲル濾過法—（2）酵素結合性免疫グロブリンの同定

著者： 大竹皓子¹ 堀井康司¹ 加野象次郎¹

所属機関： ¹慶応義塾大学病院中央臨床検査部臨床化学

ページ範囲：P.1628 - P.1636

はじめに
　酵素結合性免疫グロブリンとは，血清中の酵素が免疫グロブリンと結合して高分子の形で存在しているものの総称である．1964年Wilding^1）によって見いだされたマクロアミラーゼの例に端を発し，今日までにLDH,ALP （アルカリホスファターゼ），ALT，CK, AST, ACP （酸ホスファターゼ）などとの結合例が数多く報告されている．
　酵素と結合している免疫グロブリンはLDHではIgA （κ）型やIgG （κ）型が多く，アミラーゼではIgA （λ）型，ALPではIgG （λ）型が多いというように，免疫グロブリンのクラスとタイプに偏りが認められている^2）．また，酵素との結合部位が免疫グロブリンのFab部分にあることから，血中免疫複合物と考えられている^3）．鋭敏な活性を持つ酵素と結合しているため，その検出は容易である．日常分析の中ではザイモグラムの異常パターン，すなわち通常のアイソザイム分画以外のところに酵素活性帯が現れることや，血中と尿中の酵素活性のクリアランスの矛盾，さらには疾患に対応しない酵素活性の異常高値などから見いだされることが多い．