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IgGの糖鎖異常
著者: 土屋尚之1 山口晃弘1
所属機関: 1東京大学物療内科
ページ範囲:P.1263 - P.1265
文献購入ページに移動 IgGには,おのおののH鎖のN末端から297番目のアスパラギン残基(Asn297)に結合した2本の複合型糖鎖が存在する(図1).木幡らのグループによりこの糖鎖の構造解析が行われ,健常人のIgGでは,シアル酸が欠損し,末端にガラクーナル抗体を利用したイムノアッセイが2,3のグループから提出されている.われわれもN-アセチルグルコサミン特異的レクチンであるPVLを利用したELISA法を試み,RAと健常人との間に顕著な差を検出しえた.IgGのPVL反応性は,RAの炎症活動性の指標であるCRPと平行して変動したが,CRP陰性群でも健常人と比較すると高値であった4).この系を利用して,この興味ある現象の原因と意義について,さらに解析を進めている.
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