臨床検査37巻3号

1993年03月発行

TOPICS

VLA

著者： 鹿児島大学医動物学¹

所属機関： ¹松山　隆美

ページ範囲：P.308 - P.309

　VLA〔very late antigen,cluster designation（CD）29〕は，初めT細胞を刺激後2～4週間培養すると発現するα，β鎖からなる表面抗原として発表された．その後，β鎖（β₁鎖）は同じでα鎖の異なる蛋白が次々に見つかり，さらにα₄，α₆は異なるβ鎖と結合することが明らかになった^1）（表1）．現在，β₁鎖を共有する蛋白をVLAと呼び，VLAを含むhomologyのあるβ鎖からなるαβヘテロダイマーをintegrin familyと称する．
　VLAα鎖は構造上3種に分類できる．α₁，α₂鎖のように180～200のアミノ酸からなる挿入配列を有する群（Iドメイン），α₄鎖のようにS-S結合外の部位にprotease cleavage siteを持つ群，α₃，α₅，α₆，α₇，α₈，α_v鎖のようにC末端に近いS-S結合内にcleavage siteを持つ群である．Iドメインはcartilage matrix protein,von Willebrand因子のA₁，A₃ドメイン，Ⅳ型コラーゲンにみられ，コラーゲンとの結合に関与していると考えられる．α鎖内のhomologyは20～30％であるが，C末端細胞内部分ではhomologyはほとんどない．一方，種間でのhomologyは高いので，各α鎖に特有な細胞内骨格との結合が示唆される．